Как соединяются молекулы духи

**§3.6 Пространственная форма молекул. Формулы Льюиса многое говорят об  Рис. 3-7. sp-гибридизация валентных орбиталей бериллия в соединении BeCl2.

§1. Как электроны "ковали" ковалентную связь. Молекулы состоят из атомов, соединенных между собой.  Но атомы все-таки соединяются!

Молекула [франц. molecule от лат. moles — масса ] — наименьшая частица данного вещества, обладающая его основными хим. свойствами

Белки представляют собой полипептиды, молекулярная масса которых превышает 6000-10000 дальтон. Они состоят из большого числа аминокислотных остатков.
В отличие от низкомолекулярных пептидов, белки обладают хорошо развитой трехмерной пространственной структурой, которая стабилизируется различного рода сильными и слабыми взаимодействиями. Различают четыре уровня структурной организации белковой молекулы: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура белка представляет собой последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидными связями.
Впервые предположение о роли пептидных связей в построении белковых молекул было выдвинуто русским биохимиком А. Я. Данилевским, идеи которого легли в основу полипептидной теории строения белков, сформулированной немецким химиком Э. Фишером в 1902 г.
Основу первичной структуры белковой молекулы образует регулярно повторяющийся пептидный остов — NH-CH-CO-, а боковые радикалы аминокислот составляют ее вариабельную часть.
Первичная структура белка прочная, т. к. в основе ее построения лежат ковалентные по характеру пептидные связи, представляющие собой сильные взаимодействия;
Соединяясь между собой в различной последовательности, протеиногенные аминокислоты образуют изомеры. Из трех аминокислот можно построить шесть различных трипептидов. Например, из глицина, аланина и валина — гли-ала-вал, гли-вал-ала, ала-гли-вал, ала-вал-гли, вал-гли-ала и вал-ала-гли. Из четырех аминокислот можно образовать 24 тетрапептида, а из пяти — 120 пентапептидов. Из 20 аминокислот можно построить 2 432 902 008 176 640 000 полипептидов. При этом каждая аминокислота используется в построении рассмотренных полипептидных цепочек только один раз.
Многие природные полипептиды насчитывают в своем составе сотни и даже тысячи аминокислотных остатков, и каждая из 20 протеиногенных аминокислот может встречаться в их составе неоднократно. Поэтому число возможных вариантов полипептидных цепочек бесконечно велико. Однако в природе реализуются далеко не все теоретически возможные варианты аминокислотных последовательностей.
Первым белком, первичная структура которого была расшифрована, является бычий инсулин. Его молекула состоит из двух полипептидных цепочек, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепочки соединяются между собой двумя дисульфидными связями. Еще одна дисульфидная связь располагается внутри короткой цепи. Последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле инсулина установил английский биохимик Ф. Сэнгер в 1953 г.

Действительно, эксперименты показали, что такие соединения, как ВF3, АlCl3, а также этилен и бензол имеют плоское строение, и все три связи В-F, например, в молекуле

Таким образом, Ф. Сэнгер подтвердил полипептидную теорию строения белковой молекулы Э. Фишера и доказал, что белки — это химические соединения, обладающие определенной структурой, которую можно изобразить с помощью химической формулы. К настоящему времени расшифрованы первичные структуры нескольких тысяч белков.
Химическая природа каждого белка уникальна и тесно связана с его биологической функцией. Способность белка выполнять присущую ему функцию определяется его первичной структурой. Даже небольшие изменения в последовательности аминокислот в белке могут привести к серьезному нарушению в его функционировании, возникновению тяжелого заболевания.
Болезни, связанные с нарушениями первичной структуры белка, получили название молекулярных. К настоящему времени открыто несколько тысяч таких болезней.
Одной из молекулярных болезней является серповидноклеточная анемия, причина которой кроется в нарушении первичной структуры гемоглобина. У людей с врожденной аномалией структуры гемоглобина в полипептидной цепочке, состоящей из 146 аминокислотных остатков, в шестом положении находится валин, тогда как у здоровых людей на этом месте — глутаминовая кислота. Аномальный гемоглобин хуже транспортирует кислород, а эритроциты крови больных имеют серповидную форму. Заболевание проявляется в замедлении развития, общей слабости организма.
Первичная структура белка задана генетически. Это дает возможность организмам одного вида поддерживать постоянство набора белков. Однако у разных видов живых организмов белки, выполняющие одинаковую функцию, не идентичны по первичной структуре — на отдельных участках полипептидной цепи они могут иметь неодинаковые последовательности аминокислот. Такие белки называются гомологичными (греч. «гомология» — согласие).
Исследования кон формации белковых молекул показали, что полипептидные цепи не вытягиваются строго линейно, а определенным образом сворачиваются в пространстве, образуя вторичную структуру.
Вторичная структура белка представляет собой сочетание упорядоченных и аморфных участков полипептидной цепи.
Изучая кристаллические структуры соединений, содержащих амидные группы, американский биохимик Л. Полинг установил, что длина пептидной связи близка к длине двойной связи и составляет 0,1325 нм. Поэтому свободное вращение атомов углерода и азота вокруг пептидной связи затруднено.
Кроме того, атомы пептидных групп и α-углеродные атомы располагаются в полипептидной цепи приблизительно в одной плоскости. В связи с этим повороты в полипептидной цепи могут совершаться только по связям, примыкающим к углеродным атомам.

Содержание. Молекулы генетического аппарата. 1. Структура и поведение ДНК.  Если температура или рН понижаются постепенно, то цепи соединяются правильно

За счет поворотов пептидных групп вокруг α-углеродных атомов, как установили Л. Полинг и Р. Кори в начале 50-х годов прошлого века, полипептидная цепочка сворачивается в α-спираль и стабилизируется за счет образования максимально возможного числа водородных связей.
При образовании вторичной структуры белковой молекулы водородные связи возникают между атомами пептидных групп, расположенными на соседних витках ос-спирали друг против друга. Атом водорода, соединенный ковалентной связью с атомом азота, имеет некоторый положительный заряд. Атом кислорода, соединенный двойной связью с атомом углерода, имеет некоторый отрицательный заряд. Водородный атом, оказавшись напротив атома кислорода, связывается с ним водородной связью. Водородная связь слабая. Однако за счет образования большого числа этих связей обеспечивается сохранение строго упорядоченной структуры.
Водородные связи всегда направлены параллельно воображаемой оси а-спирали, а радикалы аминокислот — наружу от ее витков. Пептидные группы соединяются между собой водородными связями преимущественно через четыре аминокислотных остатка, так как именно их О-С- и H-N-группы оказываются пространственно сближенными.
А-Спираль является правозакрученной. Если смотреть на нее с торца, со стороны N-конца, то закручивание полипептидной цепочки происходит по часовой стрелке. Установлены параметры а-спирали. Расстояние между соседними витками (шаг спирали) составляет ∅54 нм, а внутренний диаметр спирали — 1,01 нм. Один полный виток спирали включает в себя 3,6 аминокислотных остатка. Полное повторение структуры α-спирали происходит каждые 5 витков, включающих в себя 18 аминокислотных остатков. Этот отрезок α-спирали называется периодом идентичности и составляет в длину 2,7 нм.
Полипептидные цепочки сворачиваются в а-спираль не на всем своем протяжении. Процентное содержание заспирализованных участков в белковой молекуле называется степенью спирализации. Белки существенно различаются по степени спирализации, например: для гемоглобина крови она очень высокая — 75%, для инсулина также довольно высокая — 60%, для альбумина куриного яйца значительно ниже — 45%, а для химотрипсиногена (неактивного предшественника фермента пищеварения) крайне низкая — всего 11%.
Различия в степени спирализации белков связаны с рядом факторов, мешающих регулярному образованию водородных связей между пептидными группами. К нарушению спирализации приводит, в частности, образование остатками цистеина дисульфидных связей, соединяющих различные участки одной или нескольких полипептидных цепей. В области, близкой к остатку иминокислоты пролина, вокруг α-углеродного атома которого невозможно вращение соседних атомов, в полипептидной цепи образуется изгиб.
Ряд протеиногенных аминокислот обладают такими радикалами, которые не позволяют им принимать участие в формировании α-спирали. Эти аминокислоты образуют параллельно расположенные складки, соединенные друг с другом водородными связями. Такой тип регулярного участка полипептидной цепи получил название структуры складчатого слоя, или β-структуры.
В отличие от а-спирали, имеющей стержневую форму, β-структура имеет форму складчатого листа. Она стабилизируется водородными связями, возникающими между пептидными группами, расположенными на соседних отрезках полипептидной цепи. Эти отрезки могут быть направлены либо в одну сторону — тогда образуется параллельная β-структура, либо в противоположные — в этом случае возникает антипараллельная β-структура.
Пептидные группы в β-структуре располагаются в плоскостях складок, а боковые радикалы аминокислот — над и под плоскостями. Расстояние между соседними участками полипептидной цепи в структуре складчатого слоя составляет 0,272 нм, что соответствует длине водородной связи между группами -СО- и -NH-. Сами водородные связи располагаются перпендикулярно направлению структуры складчатого слоя. Содержание β-структуры в различных белках колеблется в широких пределах.
Некоторые участки полипептидных цепочек не имеют какой-либо упорядоченной структуры и представляют собой беспорядочные клубки. Такие участки называются аморфными (греч. «аморфос» — бесформенный). Однако в каждом белке аморфные участки имеют свою фиксированную конформацию. При этом в отличие от относительно жестких участков — α-спирали и β-структуры — аморфные клубки могут сравнительно легко изменять свою конформацию.
Белки различаются по содержанию разных типов вторичной структуры. Например, в структуре гемоглобина обнаружены только α-спирали. во многих ферментах присутствуют различные сочетания как α-спиралей так и β-структур, среди иммуноглобулинов встречаются белки, имеющие только β-структуру. Наконец, встречаются и такие белки, у которых упорядоченные участки присутствуют в незначительном количестве, а большая часть полипептидной цепочки имеет аморфную структуру.
Полипептидные цепочки со сформированной вторичной

Как соединяются молекулы воды

«строительные блоки» соединяются друг с другом, образуя гигантские молекулы.  Две молекулы глюкозы, соединенные a -1-6-глюкозидной связью, образуют


МОЛЕКУЛ СТРОЕНИЕ (молекулярная структура), взаимное расположение атомов в молекулах. В ходе химических реакций происходит перегруппировка атомов в молекулах реагентов и образуются новые соединения.

И наоборот, зная строение молекулы, можно вывести химические свойства  цепи и кольца, соединяться с атомами других элементов и наличием изомерии химического 2 ноября 2015


2. Почему два куска мела не соединяются в одно целое при соприкосновении, а два куска пластилина соединяются? 3. Какие явления указывают на то, что молекулы


5.Атомы углерода способны соединяться друг с другом, образуя «цепи» атомов, или «углеродный скелет» молекулы.

химикам синее соединение йода с амилозой крахмала (рис. 2). Молекулы йода, попадая в канал амилозы, соединяются друг с другом, образуя цепочку с


Его молекула состоит из двух полипептидных цепочек, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепочки соединяются между собой двумя


Но молекулы мономеров могут соединяться не только в прямой цепи, а и в виде разветвлённых цепей.

Элементы в соединениях этого типа шестивалентны, а молекулы самих соединений имеют форму октаэдра (рис. 5,в). Большинство из них содержат ионы


1.2. Молекулы, радикалы и ионы. Молекула – наименьшая частица вещества, определяющая его свойства, способная к самостоятельному существованию.


Благодаря соединению нескольких молекул белков между собой образуется четвертичная структура (см. рис. 7 ). Если пептидные цепи уложены в виде клубка, то

На примерах из неорганической химии можно видеть, что атомы, соединяясь в Молекулу, оказывают влияние друг на друга.


Если в одной молекуле объединяются два моносахарида, такое соединение  Моносахариды, соединяясь друг с другом, могут образовывать полисахариды.


Мультиграфом называется такой граф, в котором одна и та же пара вершин может соединяться более чем одним ребром. Так, например, структуру молекул

Более того, в этом хлорированном соединении углерод должен был соединяться непосредственно с  Молекулы соединений одного типа должны иметь сходные ядра.


Все зависит от того какие атомы и какие молекулы. Но в общем выделяют три типа связей: ковалентная неполярная, ковалентная полярная и металлическая.


Почему образуются молекулы? Почему одни атомы вступают во взаимодействие, а другие – нет? Почему атомы соединяются в определенных соотношениях?

Ответ 1 : Атомы в молекулах соединены друг с другом в определенной последовательности согласно их валентности.


Меню

Дракон и собака совместимы


Стоимость распечатки а4 на цветном принтере


Обзор лучших компьютерных игр


Цветной струйный принтер нр


Число 22911 это сколько кило байт


Работа связанная с компьютерными играми


Самый компактный цветной лазерный принтер


1 бит равен 8 байт таблица


10 мая воинственный марс соединяется с электрой


Резервная копия whatsapp android


Игры компьютерные в тюмени


Компьютерные игры для развития внимания и памяти


Красотку с большими буферами во все щели


Скайрим квест крыса загнанная в угол баг


Слабый растр у тв юность 309д


С чем совместима фасоль при посадке


Мощный робот бинарных опционов


Что больше кило или мега байт


Кодировка не помогает что делать


S health совместимые устройства


Импорт и резервные копии


Скачать баг на майнкрафт 1.5 2


1000 байт это сколько кб


Binex ru брокеры бинарные опционы


Закрыть командную строку после выполнения


Где находиться кнопка fn на компьютерной клавиатуре


Sql кодировка в запросе


Совместимые картриджи для струйных принтеров hp


Бинарное умножение


Как запустить моторчик от cd rom


Коронка соединяется с десной


Inkscape растр в вектор


Купить совместимый картридж для мфу


Как пользоваться цветным принтером


Компьютерная игра ведьмак


Не копирует в буфер обмена windows 7


Тестовая страница для цветного принтера epson


Компьютерная клавиатура расположение клавиш


Скачать компьютерные логические игры


Как перекинуть контакты на блэкберри


Купить струйный цветной принтер epson


Блогосфера как информационный ресурс


Полоса пропускания анализатора спектра


Слово якорь по слогам


Как редактировать куки куки


Торговля бинарными опционами от 1


Баг на тренировке горячая точка


Компьютерные игры бильярд профессионал


Рейтинги полосы пропускания


100 мб в байтах